Ecole Doctorale
Sciences de la Vie et de la Santé
Spécialité
Biologie-Santé - Spécialité Microbiologie
Etablissement
Aix-Marseille Université
Mots Clés
Motilité Twitching,pili type IV,polarité,organisateur polaire,Myxococcus xanthus,MglA
Keywords
Twitching Motility,type IV pili,polarity,polar organizer,Myxococcus xanthus,MglA
Titre de thèse
Caractérisation du mécanisme de localisation polaire de la protéine SgmX impliquée dans la motilité Twitching chez Myxococcus xanthus
Characterization of the polar localization mechanism of the SgmX protein involved in Twitching motility in Myxococcus xanthus
Date
Vendredi 18 Mars 2022 à 14:00
Adresse
Campus CNRS Joseph Aiguier
31, chemin Joseph Aiguier
13009 Marseille
Marseille Amphithéâtre Pierre Desnuelle
Jury
Directeur de these |
M. Tâm MIGNOT |
LCB CNRS Joseph Aiguier |
Rapporteur |
Mme Géraldine LALOUX |
de Duve Institute, UCLouvain |
Rapporteur |
Mme Nathalie CAMPO |
CNRS - LMGM ( Univ. Paul Sabatier) |
Examinateur |
M. Yoshiharu YAMAICHI |
I2BC, CNRS Gif-sur-Yvette |
CoDirecteur de these |
M. Romain MERCIER |
LCB CNRS Joseph Aiguier |
Examinateur |
Mme Sophie BLEVES |
LISM CNRS Joseph Aiguier |
Résumé de la thèse
Les bactéries ont développé divers systèmes de motilité leur conférant une grande adaptabilité en cas de changements de leur environnement. La motilité bactérienne peut être définie comme la capacité dune cellule à convertir lénergie chimique en un mouvement mécanique à laide de machines moléculaires dédiées. Les déplacements bactériens sont produits par différentes nanomachines associées à autant de mécanismes moléculaires.
La motilité Twitching est déterminante dans la survie des espèces bactériennes en jouant un rôle dans la colonisation de nouvelles niches écologiques mais aussi dans la formation de structures multicellulaires comme les biofilms bactériens. La motilité Twitching est médiée par des appendices extracellulaires appelés les pili de type IV (Tfp) localisés à lextrémité de la cellule, les pôles. Lactivité des Tfps est soumise à des régulations afin de produire un mouvement unidirectionnel.
Chez la bactérie modèle Myxococcus xanthus, la motilité Twitching est contrôlée par la petite GTPase bactérienne MglA. La protéine MglAGTP localise à un pôle de la cellule où elle active spécifiquement les machines Tfps. Toutefois, le mécanisme moléculaire sous-jacent restait inconnu. Au cours de ce travail de thèse, nous avons pu identifier deux acteurs impliqués : les protéines SgmX et FrzS. Nous avons pu montrer que la protéine SgmX était lactivateur des machines Tfps. Pour se faire, nous avons montré que la protéine SgmX doit être localisée au pôle de la cellule. Nous avons pu déterminer que la localisation polaire de SgmX était dépendante de son interaction avec la protéine MglA entrainant son ancrage à la protéine polaire FrzS.
En conclusion, ces résultats mettent en avant un complexe tripartite permettant la régulation de lactivité des Tfps. La structure moléculaire des Tfps étant très conservée, il est possible que le mécanisme moléculaire dactivation des Tfps soit conservé dans le monde bactérien.
Thesis resume
Bacteria have developed various motility systems that give them great adaptability to changes in their environment. Bacterial motility can be defined as the ability of a cell to convert chemical energy into mechanical movement using dedicated molecular machines. Bacterial movements are produced by different nanomachines associated with as many molecular mechanisms.Twitching motility is crucial for the survival of bacterial species by playing a role in the colonization of new ecological niches but also in the formation of multicellular structures such as bacterial biofilms. Twitching motility is mediated by extracellular appendages called type IV pili (Tfp) located at the end of the cell, the poles. The activity of Tfps is regulated to produce unidirectional movement.
In the model bacterium Myxococcus xanthus, Twitching motility is controlled by the small bacterial GTPase MglA. The MglAGTP protein localizes to a pole of the cell where it specifically activates the Tfp machinery. However, the underlying molecular mechanism remained unknown. During this thesis, we were able to identify two actors involved: the SgmX and FrzS proteins. We were able to show that the SgmX protein was the activator of the Tfp machines. To do so, we showed that the SgmX protein must be localized at the pole of the cell. We were able to determine that the polar localization of SgmX was dependent on its interaction with the MglA protein leading to its anchoring to the polar FrzS protein.
In conclusion, these results point to a tripartite complex allowing the regulation of Tfps activity. The molecular structure of Tfps being highly conserved, it is possible that the molecular mechanism of Tfps activation is conserved in the bacterial world.