Soutenance de thèse de WEHRUNG Iris

Résumé de la thèse

Les métalloenzymes à cuivre interviennent dans de nombreux processus biologiques, tels que les réactions d'oxydo-réduction ou de transfert d'électrons. Leur réactivité dépend de l'environnement de coordination du métal qui module sa structure électronique et ses propriétés spectroscopiques. Le travail présenté dans ce manuscrit vise à mieux comprendre les relations entre structure, propriétés et réactivité à travers l'étude de trois systèmes, en combinant des approches spectroscopiques et des calculs de chimie quantique. Le premier système étudié est PlAA10, une enzyme native appartenant à la famille des Lytic Polysaccharide MonoOxygenases (LPMO), dont l'évolution du site actif en fonction du pH a été examinée. Les résultats ont mis en évidence des transformations du motif de coordination histidine brace et montrent que l'évolution des données spectroscopiques observées à haut pH sont dues à une modification de l'état de protonation de l'environnement du cuivre. Le deuxième système concerne une série de complexes peptidiques conçus comme modèles structuraux du motif histidine brace des enzymes LPMO. Leur étude en fonction du pH a permis de mettre en évidence différents environnements de coordination successifs et d'attribuer une structure aux principales espèces formées en solution à différents pH. Enfin, l'étude d'un système bio-inspiré dinucléaire de cuivre a permis de mettre en évidence le rôle du solvant et son influence sur la sphère de coordination des centres métalliques, sur les propriétés électroniques et la réactivité du complexe. Dans leur ensemble, ces travaux montrent que le pH, la nature du ligand et le solvant constituent des paramètres qui permettent de moduler les propriétés de centres cuivre. Ils illustrent également la pertinence d'une approche intégrée combinant expérience et théorie pour relier structure, propriétés et réactivité.